Key points are not available for this paper at this time.
تشارك بروتينات ربط الكالسيوم EF-hand Ca(2+) في كلا من تعديل إشارات Ca(2+) والنقل المباشر للإشارة الأيونية إلى أحداث بيولوجية كيميائية تالية. يرتبط نطاق الوظائف البيوكيميائية لهذه البروتينات بالاختلافات في الطريقة التي تستجيب بها لارتباط Ca(2+). المجالات EF-hand لبروتين كالبيندين D(9k) وكالموديولين متجانسة، ومع ذلك تستجيب لارتباط أيونات الكالسيوم بطريقة مختلفة تمامًا. سمحت سلسلة من التحليلات المقارنة لبنيتها بتطوير فرضيات حول أي المكونات في هذه البروتينات تتحكم في التغيرات الناتجة عن الكالسيوم في التشكيل. لاختبار فهمنا للعلاقة بين تسلسل البروتين وبنيته، صممنا بشكل خاص الطفرة F36G لبروتين EF-hand كالبيندين D(9k) لتعديل تعبئة اللولبين I و II في البروتين. تم تحديد الهيكل ثلاثي الأبعاد لـ apo F36G في محلول من خلال طيف الرنين المغناطيسي النووي وأظهر أن التصميم كان ناجحًا. من المدهش أنه تم العثور أيضًا على اضطرابات هيكلية ملحوظة extending far from the site of mutation. توفر ملاحظة مثل هذه التأثيرات بعيدة المدى دليلًا واضحًا على أنه ينبغي التعامل مع مجالات EF-hand الأربعة اللولبية كوحدة تعاونية عالمية واحدة. يتم وصف آلية افتراضية لكيفية انتقال التأثيرات بعيدة المدى. تدعم نتائجنا مفهوم الربط الطاقي والهيكلي للمكونات الرئيسية التي تعتبر حاسمة لتشكيل البروتين ووظيفته.
درس نيلسون وآخرون (الجمعة) هذا السؤال.