Key points are not available for this paper at this time.
السلفوترانسفيراز هو فئة متعددة الاستخدامات من الإنزيمات المشاركة في العديد من العمليات الفسيولوجية. في الثدييات، يعتبر الأدينوزين 3'-فوسفات-5'-فوسفات الكبريتات (PAPS) مانح الكبريتات العالمي، وتعتبر عملية السلفرة المستندة إلى PAPS للجزيئات الصغيرة، بما في ذلك الهرمونات والسكر والمضادات الحيوية، خطوة حاسمة في إزالة السموم الكبدية والإشارات خارج الخلوية. في المقابل، لا يُعرف الكثير عن السلفوترانسفيراز في البكتيريا، التي تستخدم الجزيئات الكبريتاتية كوسائط للتفاعلات بين الخلايا والتفاعلات بين المضيف والجراثيم. السلفوترانسفيراز الأريل Sulfate (المعروفة أيضاً باسم السلفوترانسفيراز الأريلي)، على عكس السلفوترانسفيراز المستندة إلى PAPS، تنقل مجموعات الكبريتات فقط بين المركبات الفينولية بطريقة مستقلة عن PAPS. هنا، نبلغ عن التركيب البلوري للعامل الضار سلفوترانسفيراز الأريل (ASST) من سلالة Escherichia coli CFT073 النموذجية المسببة للالتهاب الكلوي بدقة 2.0 أنغستروم، واثنين من الوسائط الحفزية، بدقة 2.1 أنغستروم و2.4 أنغستروم، مع الركائز مرتبطة في الموقع النشط. ASST هو أحد أكبر الإنزيمات الموجودة في المساحات بين الخلوية وهيكله ثلاثي الأبعاد يختلف بشكل أساسي عن جميع السلفوترانسفيراز الأخرى ذات الهياكل المميزة. يتكون كل وحدة فرعية بوزن 63.8 كيلودالتون من Dimer ASST من نطاق بروبلر بيتا ذو 6 شفرات ونطاق ساندويتش بيتا في الطرف C. تقع المواقع النشطة للـ Dimer في مركز القناة المكونة بواسطة كل بروبلر بيتا، وتحددها سلاسل الجانب لـ His-252 وHis-356 وArg-374 وHis-436. نظهر أن ASST يتبع آلية تفاعل بيولوجية ping-pong مزدوجة، حيث تتعرض السلسلة الحفزية His-436 للكبريتات بشكل مؤقت، وهو تعديل بروتين تساهمي لم يتم الإبلاغ عنه سابقًا. توفر البيانات إطارًا لفهم نقل الكبريتات المستقل عن PAPS وأساسًا لتصميم الأدوية التي تستهدف هذا العامل الضار البكتيري.
مالوجيتش وآخرون (الخميس) درسوا هذا السؤال.