Key points are not available for this paper at this time.
لقد تم تقدير بروتين البالميتويل منذ زمن طويل لدوره في ربط البروتينات بالأغشية، ومع ذلك فإن الإنزيمات المسؤولة عن هذا التعديل قد أفلتت من التعرف عليها. هنا، توضح التجارب في الجسم وفي المختبر أن Akr1p، وهو بروتين غشائي متعدد المواقع يحتوي على نطاق سيستين DHHC (CRD)، هو ناقل بالميتويل (PTase). في الجسم، نجد أن كيناز الكازين Yck2p يتم بالميتويل وأن وظيفة Akr1p مطلوبة لهذا التعديل. يتم تنقية Akr1p حتى قرب النقاء من أغشية الخميرة، وهو يحفز بالميتويل Yck2p في المختبر، مما يشير إلى أن Akr1p هو نفسه PTase. يتم تحفيز عملية البالميتويل بواسطة ATP المضاف. علاوة على ذلك، خلال التفاعل، يتم بالميتويل Akr1p نفسه، مما يقترح دوراً لوسيط بالميتويل-Akr1p في آلية التفاعل العامة. التحورات المدخلة في نطاق DHHC-CRD لـ Akr1p تقضي على كل من أنشطة البالميتويل الذاتية والعابرة، مما يشير إلى مشاركة مركزية لهذه السلسلة المحفوظة في التفاعل الإنزيمي. أخيراً، تشير نتائجنا إلى أن البالميتويل داخل خلية الخميرة يتم التحكم فيه بواسطة خصائص PTase متعددة. نحن نقترح أن السلسلة المحفوظة DHHC-CRD هي الميزة المميزة لعائلة PTase المتطورة على نطاق واسع.
درس روث وآخرون (مون) هذا السؤال.