Key points are not available for this paper at this time.
إنزيمات α-L-rhamnosidases تحلل L-rhamnosides المرتبطة بـ α من الأوليغوسكاريدات أو البوليسكاريدات. لقد حددنا الهيكل البلوري لعائلة إنزيمات هيدرولاز الجليكوسيد رقم 78، إنزيم α-L-rhamnosidase من Streptomyces avermitilis (SaRha78A) في حالتيه الحرّة والمعقدة مع L-rhamnose، مما كشف عن وجود ستة مجالات N وD وE وF وA وC. في المركب مع الرابط، تم ربط L-rhamnose في الموقع النشط المقترح لوحدة التحفيز، مما يكشف عن الآلية التحفيزية المحتملة لـ SaRha78A. من المتوقع أن تمنح Glu(636) بروتونات للأكسجين الجليكوسيدي، وGlu(895) هو القاعدة العامة التحفيزية المحتملة، التي تنشط الماء النووي، مما يشير إلى أن الإنزيم يعمل من خلال آلية عكسية. أدى استبدال Glu(636) وGlu(895) إلى فقدان ملحوظ لنشاط α-rhamnosidase. كما ربط المجال D L-rhamnose بطريقة تعتمد على الكالسيوم، مع KD قدره 135 ميكرومتر. وبالتالي، فإن المجال D هو وحدة ربط للكربوهيدرات غير التحفيزية (المشار إليها بـ SaCBM67). حددت بيانات التحوير والبنية الأحماض الأمينية في SaCBM67 التي تستهدف ميزات L-rhamnose التي تميزها عن السكريات الرئيسية الأخرى الموجودة في جدران خلايا النباتات. تسبب تعطيل SaCBM67 في تقليل كبير في نشاط SaRha78A ضد مركب البوليسكاريد الصمغ العربي، ولكن ليس ضد الأرلي رhamnosides، مما يشير إلى أن SaCBM67 تساهم في وظيفة الإنزيم ضد الركائز غير القابلة للذوبان.
درس فوجيموتو وزملاؤه (الخميس) هذا السؤال.