Key points are not available for this paper at this time.
TIA-1 هو بروتين ربط RNA يعزز تجميع حبيبات الإجهاد (SGs)، وهي شمولات سيتوبلازمية متميزة يتم تجنيد المركبات المتوقفة عن بدء الترجمة إليها بشكل ديناميكي في الخلايا الخاضعة للضغط البيئي. ترتبط عناصر التعرف على RNA في TIA-1 بنطاق شبيه بالبريون غني بالغلو tamين (PRD). المتحولات المقتطعة التي تفتقر إلى نطاق PRD لا تحفز تجميع SGs العفوي ولا يتم تجنيدها إلى SGs المعززة بالأرسينيت، في حين أن PRD تتشكل على شكل تجمعات يتم تجنيدها إلى SGs في الخلايا ذات التعبير المنخفض، ولكنها تمنع تجميع SGs في الخلايا ذات التعبير العالي. يظهر PRD لـ TIA-1 العديد من خصائص البريونات: تجمع يعتمد على التركيز يتم تثبيطه بواسطة الشابران الجزيئي بروتين الصدمة الحرارية (HSP)70؛ المقاومة لهضم البروتياز؛ احتجاز HSP27 وHSP40 وHSP70؛ وتحفيز HSP70، وهو منظم ارتجاعي لتفكيك PRD. استبدال PRD بنطاق التجمع لبريون الخميرة، SUP35-NM، يعيد تشكيل تجمع SG، مما يؤكد أن نطاق بريوني يمكن أن يساعد في تجميع SGs. تظهر الخلايا الليفية الجنينية للفأر (MEFs) التي تفتقر إلى TIA-1 قدرة معوقة على تشكيل SGs، على الرغم من أنها تظهر فسفرة طبيعية لعامل بدء الترجمة حقيقي النواة (eIF)2ألفا استجابةً للأرسينيت. تكشف نتائجنا أن التجمع الشبيه بالبريون لـ TIA-1 ينظم تشكيل SGs أسفل فسفرة eIF2ألفا استجابةً للضغط.
درس جيلكس وآخرون (Thu) هذا السؤال.