الهيكل ثلاثي الأبعاد لبروتين ربط الأحماض الدهنية العضلية البشرية المؤتلفة

تم حل وتحسين الهيكل ثلاثي الأبعاد لبروتين ربط الأحماض الدهنية العضلية البشرية المؤتلفة مع حمض دهني مرتبط باستخدام بيانات حيود الأشعة السينية حتى دقة 2.1 أنغستروم. تحتوي النموذج المصحح على عامل R بلوري يبلغ 19.5% للبيانات بين 9.0 و 2.1 أنغستروم (7243 انعكاس فريد) وانحرافات جذرية متوسطة في طول الرابطة وزاوية الرابطة تبلغ 0.013 أنغستروم و 2.7 درجة. يحتوي البروتين على 10 خيوط بيتا متوازية واثنين من الحلزونات ألفا القصيرة المرتبة في ورقتين بيتا تقريبًا متعامدتين. أظهرت خرائط كثافة الإلكترون المختلفة وخريطة كثافة الإلكترون الاشتقاقية المتعددة وجود جزيء مفرد مرفق بحمض دهني طويل السلسلة داخل النواة الداخلية للبروتين. وُجد أن ذيل الهيدروكربون من الحمض الدهني في وضعية "شكل U". تم أيضًا تحديد سبع جزيئات ماء مرتبة داخل البروتين في جيب على الوجه الزائف لميل ذيل الهيدروكربون من الحمض الدهني. يشكل ذيل الميثيلين للحمض الدهني تفاعلات فان دير وال مع ذرات من 13 بقايا وثلاث جزيئات ماء مرتبة. يقع الكربوكسيليت للحمض الدهني في الداخل حيث يشكل روابط هيدروجينية مع السلاسل الجانبية لـ Tyr128 و Arg126 واثنين من جزيئات الماء المرتبة. تُظهر المقارنة بين الهيكل ثلاثي الأبعاد لبروتين ربط الأحماض الدهنية العضلية البشرية وبروتين ربط الأحماض الدهنية المعوي للفئران تشابهًا قويًا. يرتبط كلا البروتينين بحمض دهني واحد داخل نواهما الداخلية، لكن الأحماض الدهنية المرتبطة تختلف كثيرًا في تكوينها وتفاعلاتها. تشير هذه النتائج إلى أن بروتينات ربط الأحماض الدهنية المعوية والعضلية قد تطورت لتكون لها مواقع ربط متميزة لتلبية متطلبات مختلفة داخل الأنسجة التي يتم التعبير عنها فيها.