Key points are not available for this paper at this time.
الهولين هي بروتينات غشائية متكاملة تتحكم في وصول الإنزيمات الميوليتية المشفرة من الفيروس، أو الإندوليسينات، إلى جدار الخلية من خلال التكوين المفاجئ لآفة أوليغوميرية غير موصوفة، أو ثقب، في الغشاء، في وقت مُحدد بدقة. يعتمد توقيت تحلل الخلايا المصابة بفيروس لامدا فقط على الجين S للكودون 107، الذي يشفر بروتينين، S105 و S107، وهما الهولين ومثبط الهولين، على التوالي. هنا نقدم نتائج دراسات بيوكيميائية وجينية عن التفاعل بين الهولين ومثبط الهولين. تم إظهار أن سيستئين فريدة في الموقع 51، في منتصف المجال الغشائي الثاني، تسبب تكوين ديمرات مرتبطة بالثيوether خلال استخراج الغشاء باستخدام المنظفات. تؤدي الأكسدة القسرية للأغشية المحتوية على جزيئات S أيضًا إلى تكوين ديمرات مرتبطة تساهميًا. تُستخدم هذه التقنية لإظهار تفاعلات ديمرية فعالة بين S105 و S107. تشير هذه النتائج، جنبًا إلى جنب مع الاكتشاف السابق الذي يشير إلى أن توقيت التحلل يعتمد على زيادة كمية S105 مقارنةً بـ S107، إلى نموذج يعمل فيه المثبط من خلال إخراج العامل بطريقة متوازنة. وهذا يوفر أساسًا لفهم مزايا تطورية الاثنين التي توفرها نظام المثبط، حيث أن إنتاج المثبط لا يتسبب فقط في تأخير توقيت التحلل، مما يسمح بتجميع المزيد من الفيروسات، ولكن أيضًا يزيد من تكوين الثقوب الفعالة بعد التحفيز.
دراست غريندلنج وآخرون (الأربعاء) هذا السؤال.