Key points are not available for this paper at this time.
تمت دراسة كيناز البروتين في دماغ الجرذ. تم استرداد حوالي ثلث كيناز البروتين فيfraction السيتوزول القابل للذوبان، وثلث آخر فيfraction الميتوكوندري الخام، والبقية فيfraction النووية والميكروية. عند إجراء تحليل إضافي علىfraction الميتوكوندري الخام، وُجد أن معظم الإنزيم مرتبط بأغشية السناخ العصي. تم تنقية كيناز السيتوزول بحوالى 800 مرة حتى الحصول على تجانس واضح بواسطة كروماتوغرافيا DEAE-cellulose وSephadex G-150 تلتها كهربائية التركيز الإيزو، وكوروماتوغرافيا blue-Sepharose CL-GB، وphenyl-Sepharose CG4B. كان الوزن الجزيئي لكيناز البروتين حوالي 77,000 كما تم تقديره بواسطة الطرد المركزي الفائق بتدرج كثافة السكروز. أعطى الإنزيم شريطًا واحدًا على كهرباء هلام الصوديوم دودسيل سلفات مع M، -82,000، مما يشير إلى أن الإنزيم مكون من سلسلة واحدة من البوليببتيدات. كان الإنزيم خاليًا من كالموديولين. تم إذابة كيناز البروتين المرتبطة بالغشاء باستخدام Triton X-100، وتمت تنقيته جزئيًا بواسطة كروماتوغرافيا DEAE-cellulose وSephadex G-150. لم يكن كيناز البروتين المرتبط بالغشاء المأخوذ بهذا الشكل مختلفًا عن كيناز البروتين السيتوزولي من حيث الخصائص الفيزيائية، الديناميكية، والتحفيزية. تم تنشيط كلا الإنزيمين بالكامل بواسطة ثنائي الجليسيرول في وجود الدهون الفوسفورية وتركيزات أقل من ميكرومولار من Ca2+.
درس كيكوا وآخرون (Mon،) هذا السؤال.