El complejo entre varios monómeros de la proteína Rev del VIH-1 y el Elemento de Respuesta Rev (RRE) en el ARN viral permite la exportación nuclear de transcritos virales no empalmados o empalmados una sola vez, un paso esencial en el ciclo del virus que no es atacado por ninguno de los tratamientos antirretrovirales comercializados actualmente. El RRE adopta una estructura de múltiples dominios cuyos detalles tridimensionales se desconocen actualmente a resolución atómica. Con el fin de arrojar luz sobre la estructura del RRE y sobre el mecanismo de ensamblaje del complejo RRE-Rev, establecimos un método basado en la transferencia de energía por resonancia de fluorescencia (FRET) que nos ha permitido medir la distancia interdominio del RRE en función de las condiciones de solución y los cambios en la longitud de la hélice y los nucleótidos de unión. Al combinar esta información con modelado de ensamblaje de átomos completos, análisis de secuencias comparativas y ensayos de desplazamiento de bandas electroforéticas que evalúan la asociación de Rev, aclaramos los roles de las hélices y las uniones en la organización espacial de los dominios del RRE y la formación del complejo RRE-Rev y proponemos un modelo de átomos completos de la estructura del RRE que es consistente con la evidencia disponible.
Szewczyk et al. (Mon,) estudiaron esta cuestión.