Un Esquema Mejorado de Diabatización para Calcular la Dicroísmo Circular Electrónico de Proteínas

Mejoramos la calidad de los cálculos de primer principio del dicroísmo circular electrónico (CD) de proteínas mediante una mejora de una deficiencia clave de un procedimiento anterior que involucraba la diabatización de estados electrónicos en el cromóforo de amida (para obtener acoplamientos interamida) en una conformación de β-hélice de un diamida. Esto da como resultado espectros de dicroísmo circular electrónico (CD) en el ultravioleta lejano (far-UV) calculados sustancialmente mejorados para conformaciones de lámina β. Los acoplamientos interamida del procedimiento de diabatización para 13 elementos estructurales secundarios (13 estructuras de diamida) se aplican para calcular los espectros de CD de siete proteínas de ejemplo: mioglobina (hélice α), jacalina (cadena β), concanavalina A (β tipo I), elastasa (β tipo II), papaína (α + β), haz de hélices 310 (hélice 310) y proteína antifreeze de pulga de nieve (poliprolina). En todos los casos, excepto en concanavalina A y papaína, los espectros de CD calculados utilizando los acoplamientos interamida del procedimiento de diabatización muestran una mejor concordancia con el experimento con respecto a cálculos anteriores de primer principio.