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Una novedosa proteasa serina alcalina, derivada de la cepa ALA1 de Staphylococcus aureus previamente aislada de leche de dromedario, fue sometida a purificación y caracterización. La producción óptima de proteasa ocurrió bajo condiciones específicas de cultivo. La proteasa purificada, designada como S. aureus Pr con una masa molecular de 23,662 Da y una secuencia N-terminal, mostró una identidad similar de aproximadamente 89% con las de otras cepas de Staphylococcus. Exhibió su máxima actividad enzimática a un pH de 10.0 y 60 °C en presencia de 3 mM Ca2+. Se observó una notable termostabilidad a temperaturas de hasta 70 °C y en un rango de pH de 6.0 a 10.0 durante 2 h. La presencia de Ca2+ o Mg2+ y Zn2+ mejoró significativamente tanto la actividad enzimática como la estabilidad térmica. Además, se demostró una notable estabilidad en presencia de agentes reductores y caotrópicos, así como en surfactantes, agentes oxidantes y solventes orgánicos comúnmente encontrados en composiciones de detergente. Esto resalta el potencial de la enzima como un biocatalizador versátil, especialmente en detergentes. Su estabilidad y compatibilidad con detergentes de lavandería igualaron a Alcalase 2.5 L, tipo Dx, y a la proteasa de Stearothermophilus, utilizadas como controles. En conjunto, este estudio investigó la posible utilización de S. aureus Pr en detergentes industriales como un excelente candidato para su incorporación como un aditivo en formulaciones de detergente.
Mona Alonazi (vie,) estudió esta cuestión.