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Resumen Para conservar energía durante el hambre y el estrés, muchos organismos utilizan proteínas factores de hibernación para inhibir la síntesis de proteínas y proteger sus ribosomas del daño 1,2. En las bacterias, se han descrito dos familias de factores de hibernación, pero la baja conservación de estas proteínas y la enorme diversidad de especies, hábitats y factores estresantes ambientales han confundido su descubrimiento 3–6. Aquí, al combinar microscopía electrónica criogénica, genética y bioquímica, identificamos a Balon, un nuevo factor de hibernación en la bacteria adaptada al frío Psychrobacter urativorans. Mostramos que Balon es un homólogo distante del factor de traducción arqueo-eucariótico aeRF1 y se encuentra en el 20% de las bacterias representativas. Durante el choque frío o la fase estacionaria, Balon ocupa el sitio A ribosomal tanto en ribosomas vacantes como en ribosomas que traducen activamente en complejo con EF-Tu, destacando un papel inesperado para EF-Tu en la respuesta celular al estrés. A diferencia de los sustratos típicos del sitio A, Balon se une a los ribosomas de manera independiente del mRNA, iniciando un nuevo modo de hibernación ribosómica que puede comenzar mientras los ribosomas aún están comprometidos en la síntesis de proteínas. Nuestro trabajo sugiere que la hibernación ribosómica regulada por Balon–EF-Tu es un mecanismo de respuesta al estrés bacteriano ubicuo, y demostramos que los posibles homólogos de Balon en Micobacterias se unen a los ribosomas de manera similar. Este hallazgo plantea la necesidad de revisar el modelo actual de hibernación ribosómica inferido de organismos modelo comunes y tiene numerosas implicaciones para cómo entendemos y estudiamos la hibernación ribosómica.
Helena-Bueno et al. (Wed,) estudiaron esta cuestión.
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