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La espectrometría de movilidad iónica con forma de onda asimétrica de campo (FAIMS) está surgiendo como una herramienta analítica importante, especialmente en conjunción con la espectrometría de masas (MS), espectrometría de movilidad iónica convencional (IMS) o ambas. En particular, FAIMS se utiliza para separar conformadores de proteínas o péptidos antes de la caracterización por IMS, MS/MS o intercambio H/D. Los campos eléctricos altos en FAIMS inducen calentamiento iónico, anteriormente estimado en <10 grados C en promedio y se cree que son demasiado débiles para afectar las geometrías iónicas. Aquí utilizamos un sistema FAIMS/IMS/MS para comparar los espectros de IMS para iones de ubiquitina generados por ESI que han pasado y no han pasado por FAIMS y encontramos que ocurre cierto desenrollamiento para la mayoría de los estados de carga. Estos datos y su comparación con el desenrollamiento de proteínas reportado en una trampa Paul implican que al menos algunas transiciones estructurales observadas en FAIMS, o previamente en una trampa iónica, no son espontáneas. El desenrollamiento observado es similar al producido por un calentamiento de aproximadamente 50 grados C por encima de la temperatura ambiente, consistente con el calentamiento calculado de iones en los picos de la forma de onda FAIMS. Por lo tanto, la isomerización iónica en FAIMS probablemente se desarrolla en pasos durante los períodos "calientes", especialmente justo después de entrar en el dispositivo. El proceso distorsiona las geometrías iónicas y causa pérdidas de iones mediante un mecanismo de "autolimpieza" y, por lo tanto, debe ser reprimido tanto como sea posible. Proponemos lograr esto enfriando FAIMS por la cantidad de calentamiento iónico; en la mayoría de los casos, enfriar aproximadamente 75 grados C debería ser suficiente.
Shvartsburg et al. (Jue,) estudiaron esta cuestión.