Productos finales de glicación avanzada y complicaciones diabéticas

Durante un largo estado hiperglucémico en la diabetes mellitus, la glucosa forma aductos covalentes con las proteínas plasmáticas a través de un proceso no enzimático conocido como glicación. La glicación de proteínas y la formación de productos finales de glicación avanzada (AGEs) juegan un papel importante en la patogénesis de complicaciones diabéticas como retinopatía, nefropatía, neuropatía y miocardiopatía, junto con otras enfermedades como artritis reumatoide, osteoporosis y envejecimiento. La glicación de proteínas interfiere con sus funciones normales al alterar la conformación molecular, modificar la actividad enzimática e interferir con el funcionamiento de los receptores. Los AGEs forman entrecruzamientos intra y extracelulares no solo con proteínas, sino también con otras moléculas clave endógenas, incluidos lípidos y ácidos nucleicos, para contribuir al desarrollo de complicaciones diabéticas. Estudios recientes sugieren que los AGEs interactúan con receptores localizados en la membrana plasmática para AGEs (RAGE) para alterar la señalización intracelular, la expresión génica, la liberación de moléculas proinflamatorias y radicales libres. La presente revisión discute la glicación de proteínas plasmáticas como la albúmina, el fibrinógeno, las globulinas y el colágeno para formar diferentes tipos de AGEs. Además, también se discute el papel de los AGEs en la patogénesis de complicaciones diabéticas que incluyen retinopatía, cataratas, neuropatía, nefropatía y miocardiopatía.