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Se investigaron las propiedades cinéticas y el mecanismo de control de la fructosa-6-fosfato 2-cinasa (ATP: D-fructosa-6-fosfato 2-fosfotransferasa). El peso molecular de la enzima es de aproximadamente 100 000 según se determinó mediante filtración en gel. La representación de la velocidad inicial frente a la concentración de ATP es hiperbólica con una Km de 1.2 mM. Sin embargo, la representación de la actividad enzimática en función de la fructosa-6-fosfato es sigmoidea. El K0.5 aparente para la fructosa-6-fosfato es de 20 microM. La fructosa-6-fosfato 2-cinasa es inactivada por la subunidad catalítica de la proteína cinasa dependiente de AMP cíclico, y la inactivación está estrechamente correlacionada con la fosforilación. La enzima también es inactivada por la fosforilasa cinasa en presencia de Ca2+ y calmodulina. La fructosa-6-fosfato 2-cinasa fosforilada, que es inactiva, es activada por la fosforilasa fosfatasa y la fosfatasa alcalina. Se discute la posible importancia fisiológica de estas observaciones en el control coordinado del metabolismo del glucógeno y la glucólisis.
FURUYA et al. (Fri,) estudiaron esta cuestión.