Por qué la selenocisteína reemplaza a la cisteína en la tioredoxina reductasa: una hipótesis radical

Las tioredoxinas reductasas, mediadores redox biológicos importantes para transferencias de dos electrones, contienen ya sea 2 cisteínas o una cisteína (Cys) y una selenocisteína (Sec) en el sitio activo. La incorporación de Sec es metabólicamente costosa y, por lo tanto, sorprendente. Proporcionamos aquí una justificación: en el caso de una transferencia accidental de un electrón a un enlace S-S o S-Se durante la catalisis, se formaría un radical tiilo o selenilo, respectivamente. El radical tiilo puede abstraer un hidrógeno del esqueleto de la proteína, lo que posteriormente conduce a la inactivación de la proteína. En contraste, un radical selenilo no abstraerá un hidrógeno. Por lo tanto, la formación de radicales Sec en un sitio activo GlyCysSecGly será menos probable que resulte en la destrucción de una proteína en comparación con un sitio activo GlyCysCysGly.