Dos proteínas kinesina-14 espacialmente distintas, Pkl1 y Klp2, generan fuerzas colaborativas hacia adentro contra la kinesina-5 Cut7 en S. pombe

Los motores de kinesina juegan roles centrales en la ensamblaje del huso bipolar. En muchos eucariotes, la separación de los polos del huso es impulsada por kinesina-5, que genera fuerza hacia afuera. Esta fuerza hacia afuera es equilibrada por la fuerza antagónica hacia adentro inducida por kinesina-14 y/o dineína. En la levadura de fisión, dos proteínas kinesina-14, Pkl1 y Klp2, desempeñan un papel opuesto contra la proteína motora kinesina-5 Cut7. Sin embargo, cómo las dos proteínas kinesina-14 coordinan sus actividades individuales sigue siendo elusivo. Aquí, mostramos que aunque la eliminación de pkl1 o klp2 rescata mutantes cut7 sensibles a la temperatura, la eliminación de solo pkl1 puede eludir la letalidad causada por la eliminación de cut7. Pkl1 está anclado al cuerpo del polo del huso, mientras que Klp2 está localizado a lo largo del microtúbulo del huso. Sin embargo, la dirección forzada de Klp2 hacia el cuerpo del polo del huso compensa las funciones de Pkl1, lo que indica que las localizaciones celulares, en lugar de las especificidades individuales de los motores, diferencian entre las dos proteínas kinesina-14. Curiosamente, la kinesina-14 humana (KIFC1 o HSET) puede reemplazar a Pkl1 o Klp2. Además, la sobreproducción de HSET induce husos monopolares, reminiscente del fenotipo de inactivación de Cut7. En conjunto, este estudio ha descubierto el mecanismo biológico mediante el cual dos diferentes proteínas motoras Kinesina-14 ejercen sus roles antagónicos contra kinesina-5 de manera espacialmente distinta.