Dependencia de la temperatura de la interacción hidrofóbica en el plegamiento de proteínas.

Datos calorimétricos precisos sobre la termodinámica de la transferencia de seis hidrocarburos líquidos al agua se han combinado con datos de solubilidad para proporcionar un modelo para la dependencia de la temperatura de la interacción hidrofóbica en el plegamiento de proteínas. El modelo se aplica a temperaturas para las cuales el cambio en la capacidad calorífica (delta Cp) es constante. El valor extrapolado de la temperatura (Ts) en la que la entropía de transferencia (delta S grados) llega a cero es strikingly similar (Ts = 112.8 grados C +/- 2.2 grados C) para los seis hidrocarburos. Este hallazgo proporciona una interpretación para la relación empírica descubierta por Sturtevant: la razón delta S grados/delta Cp medida a 25 grados C es constante para la transferencia de sustancias no polares de medios no acuosos al agua. La constancia de esta razón es equivalente a Ts = constante. Cuando se aplica al plegamiento de proteínas, el modelo de hidrocarburos proporciona estimaciones de las contribuciones de la interacción hidrofóbica a los cambios de entropía y entalpía en el desenrollamiento y, por diferencia, estimaciones de las contribuciones residuales de otras fuentes. La mayor parte del gran cambio de entalpía observado en el desenrollamiento a altas temperaturas proviene de la interacción hidrofóbica. La interacción hidrofóbica cambia de ser impulsada por entropía a 22 grados C a ser impulsada por entalpía a 113 grados C. Finalmente, el modelo de hidrocarburos predice que los gráficos del cambio específico de entropía en el desenrollamiento versus temperatura deberían casi cruzarse cerca de 113 grados C, como se observó por Privalov.