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La tasa de intercambio de los hidrógenos NH del grupo péptido con los hidrógenos del solvente acuoso es sensible a las cadenas laterales vecinas. Para evaluar los efectos de las cadenas laterales de las proteínas, se estudiaron los 20 aminoácidos que ocurren naturalmente usando modelos de dipeptidos. Tanto los efectos inductivos como los efectos de bloqueo estérico son evidentes. Se probó la aditividad de los efectos de bloqueo de vecinos más cercanos e inductivos en oligo- y polipéptidos y, sorprendentemente, se confirmaron. Se determinaron tasas de referencia para los péptidos que contienen alanina y se consideraron los efectos de la temperatura. Estos resultados proporcionan la información necesaria para evaluar las tasas de intercambio medidas de NH a ND en proteínas comparándolas con las tasas que se esperarían para la misma secuencia de aminoácidos en oligo- y polipéptidos desestructurados. Se discute la aplicación de este enfoque a estudios de proteínas.
Bai et al. (Wed,) estudiaron esta cuestión.