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Las plantas emplean receptores de inmunidad innata intracelular para reconocer patógenos e iniciar la resistencia a enfermedades. Estas proteínas de unión a nucleótidos ricas en repeticiones de leucina (NB-LRR) son activadas por proteínas efectoras de patógenos que se introducen en la célula huésped para suprimir las respuestas de defensa del huésped. Se sabe poco sobre los sitios y mecanismos de activación de las NB-LRR, pero algunas proteínas NB-LRR pueden funcionar dentro del núcleo de la planta. Demostramos que RPM1 se activa en la membrana plasmática y no se relocaliza al núcleo. Un alelo autoactivo RPM1(D505V) que recapitula características clave de la activación normal de RPM1 también reside en la membrana plasmática. No hay relocalización detectable de RPM1 activado al núcleo. Obstaculizar la posible entrada nuclear de RPM1-Myc no afectó ni a su muerte celular por respuesta hipersensible (HR) desencadenada por efector ni a sus funciones de resistencia a enfermedades, lo que sugiere aún más que la translocación nuclear no es necesaria para la función de RPM1. RPM1 anclado a la membrana plasmática con una etiqueta de epítopo N-terminal acilada de doble acilo retuvo la capacidad de mediar HR, consistente con esta función de RPM1 siendo activada en la membrana plasmática. Así, las proteínas NB-LRR de plantas pueden funcionar en varias ubicaciones de la célula.
Gao et al. (Wed,) estudiaron esta cuestión.