El Motor de Empaquetamiento de ADN de Bacteriófagos

Una máquina de translocación de ADN impulsada por ATP encapsida el genoma viral en los grandes bacteriófagos de ADN de doble cadena (dsDNA). Los componentes esenciales incluyen la cápsula vacía, el prohead y la enzima de empaquetamiento, terminasa. Durante la translocación, la terminasa está acoplada a la proteína de portal del prohead. La ATPasa de translocación y la endonucleasa que corta el concatámero residen en la terminasa. Notablemente, las terminasas, las proteínas de portal y las cápsulas de bacteriófagos con cola y virus del herpes muestran características conservadas. Estos virus de ADN pueden haber descendido de un ancestro común. La ATPasa de la terminasa consiste en un pliegue clásico de unión de nucleótidos, que se asemeja más de cerca al de las helicasas monoméricas. Se han propuesto modelos intrigantes para el mecanismo de translocación de ADN de doble cadena, invocando cambios conformacionales impulsados por la hidrólisis de ATP de la proteína de portal o de la terminasa que alimentan el movimiento del ADN. Estudios de moléculas únicas muestran que el motor de empaquetamiento es rápido y poderoso. Avances recientes permiten experimentos que pueden probar críticamente los modelos de empaquetamiento. El mecanismo de translocación del genoma viral es de interés general, dado los paralelismos entre las terminasas, helicasas y otras proteínas motoras.