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La proteína mamífera siderocalina se une e inactiva el complejo férrico del sideróforo bacteriano enterobactina con un valor de Kd similar al del receptor bacteriano FepA. Sin embargo, los microorganismos pueden evadir esta respuesta inmune mediante modificaciones estructurales del sideróforo. La unión de los sideróforos por la siderocalina se basa en parte en interacciones electrostáticas y no depende en gran medida del metal que esté en el complejo. También se ve limitado estéricamente por la conformación rígida del cáliz proteico; la metilación de los tres anillos catecolato de la enterobactina obstaculiza el reconocimiento por parte de la siderocalina. La unión de la siderocalina se ha investigado para una serie de análogos de enterobactina con el fin de examinar en detalle la especificidad del reconocimiento de la siderocalina.
Abergel et al. (Mar,) estudiaron esta cuestión.