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Los sistemas de secreción tipo VI (T6SSs), recientemente identificados, están presentes en muchas proteobacterias patógenas y son codificados por un clúster de genes conservado. Los T6SSs contribuyen al desarrollo de la virulencia de varios patógenos y a menudo se activan al contacto con células objetivo. Desde la identificación del T6SS, se ha avanzado sustancialmente a todos los niveles, incluyendo la regulación génica, su impacto en la virulencia bacteriana, la función de las proteínas efectoras y el mecanismo de secreción. Estudios estructurales y mecanicistas recientes revelaron características únicas del T6SS que lo distinguen de otros sistemas de secreción. Similitudes estructurales entre las exoproteínas específicas del T6SS, Hcp y VgrG, y componentes del dispositivo que perfora células de bacteriófagos con cola sugieren que los T6SSs imitan una maquinaria de bacteriófago para perforar las membranas de las células objetivo y translocar proteínas efectoras, representando un nuevo mecanismo de entrega de efectores. En los bacteriófagos, la contracción de la vaina de la cola, que envuelve el tubo de la cola, causa la expulsión de la maquinaria que perfora células. Los componentes del T6SS, VipA/VipB, forman estructuras tubulares, que podrían funcionar como vainas de cola al engullir proteínas Hcp. La separación de los complejos VipA/VipB por el chaperón AAA+ ClpV es esencial para la secreción de proteínas tipo VI y podría estar vinculada a la contracción del tubo de VipA/VipB, lo que conduce a la exportación de Hcp y VgrG.
Bönemann et al. (Fri,) estudiaron esta cuestión.
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