Fuerte naturaleza hidrofóbica de los residuos de cisteína en proteínas

Se examinaron las diferencias entre los residuos de cistina (CysSS) con enlace disulfuro y la cisteína libre (CysSH) analizando la distribución estadística de ambos tipos de residuos en proteínas de estructura conocida. Sorprendentemente, los residuos de CysSH muestran una hidrofobicidad más fuerte que los residuos de CysSS. Una encuesta detallada de los átomos que entran en contacto con el grupo tiol (átomo de azufre) de CysSH reveló que esos átomos son esencialmente los mismos en número y variedad que los del grupo metilo de la isoleucina, pero son bastante diferentes de los del grupo hidroxilo de la serina. Además, las relaciones entre aminoácidos también se determinaron utilizando la tabla de perfil 3D de estructuras proteicas conocidas. CysSH se ubicó en el clúster hidrofóbico, junto con residuos como Met, Trp y Tyr, y se separó claramente de Ser y Thr en el clúster polar. Estos resultados implican que las cisteínas libres se comportan como residuos fuertemente hidrofóbicos y no hidrofílicos en proteínas.