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El complejo I acopla la energía libre liberada por la reducción de quinona (Q) para bombear protones a través de la membrana biológica en las cadenas respiratorias de mitocondrias y muchas bacterias. El sitio de reducción de Q está separado por una gran distancia del dominio de la membrana que bombea protones. Para abordar el mecanismo molecular de este acoplamiento proton-electrón a larga distancia, realizamos simulaciones de dinámica molecular atomística completa, cálculos de energía libre y cálculos de electrostática continua en el complejo I de Thermus thermophilus. Mostramos que la dinámica de Q depende del estado redox, y que el quinol, QH2, se desplaza fuera de su sitio de reducción y hacia un sitio en el túnel Q que está ocupado por un análogo de Q en una estructura cristalina de Yarrowia lipolytica. También identificamos un segundo sitio de unión de Q cerca de la apertura del túnel Q en el dominio de la membrana, donde el grupo cabeza de Q forma interacciones fuertes con un conjunto de residuos aromáticos y cargados, mientras que la cola de Q reside en la membrana lipídica. Estimamos el coeficiente de difusión efectivo de Q en el túnel, y a su vez, el tiempo característico para que Q alcance el sitio activo y para que QH2 escape a la membrana. Nuestras simulaciones muestran que Q se mueve a lo largo del túnel Q de manera dependiente del estado redox, con sitios de unión distintos formados por agrupamientos de residuos conservados. Se propone que el movimiento de Q hacia estos sitios de unión está acoplado a la maquinaria de bombeo de protones en el complejo I.
Warnau et al. (Fri,) estudiaron esta cuestión.