Microcin J25 tiene una estructura de anillo con cadena lateral a columna vertebral y no una columna vertebral ciclada de cabeza a cola.

Microcin J25 es un péptido bacteriano de 21 aminoácidos que tiene una potente actividad antibacteriana contra bacterias Gram-negativas, resultado de su interacción con la ARN polimerasa. Anteriormente se propuso que el péptido tenía una columna vertebral ciclada de cabeza a cola y una estructura globular compacta (Blond, A., Péduzzi, J., Goulard, C., Chiuchiolo, M. J., Barthélémy, M., Prigent, Y., Salomón, R. A., Farías, R. N., Moreno, F. & Rebuffat, S. Eur. J. Biochem. 1999, 259, 747-755). Presenta una notable estabilidad térmica para un péptido de su tamaño que carece de enlaces disulfuro y, en parte, esto se propuso anteriormente como derivado de su estructura macrocíclica. Mostramos aquí que, de hecho, el péptido no tiene una estructura cíclica de cabeza a cola, sino más bien una cicladura de cadena lateral a columna vertebral entre Glu8 y el N-terminal. Esto crea un anillo embebido que es atravesado por la cola C-terminal de la molécula, formando una característica similar a un lazo. La estructura tridimensional deducida de los datos de NMR sugiere que el deslizamiento del lazo se previene por dos residuos aromáticos que flanquean el anillo embebido. El desanudado no ocurre incluso cuando la molécula es digerida enzimáticamente con termolisina. La nueva interpretación estructural explica completamente los datos de NMR y biophysicals reportados previamente y es consistente con la notable estabilidad de este potente péptido antimicrobiano.