La ampC cefalosporinasa de Escherichia coli K-12 tiene un origen evolutivo diferente al de las beta-lactamasas del tipo penicilinasa.

Se ha determinado una secuencia de 1536 nucleótidos que lleva el gen de la beta-lactamasa ampC del cromosoma de Escherichia coli K-12. Este gen codifica para una proteína de 377 aminoácidos, de los cuales los primeros 19 aminoácidos forman un péptido señal. El peso molecular de la enzima madura se determinó en 39,600. La beta-lactamasa ampC con una especificidad de sustrato para cefalosporinas no mostró homologías de secuencia significativas con beta-lactamasas del tipo penicilinasa o con carboxipeptidasas D-alanina. Sin embargo, debido a que la región alrededor de la serina-80 de la beta-lactamasa ampC tiene una homología extensa con un fragmento del sitio activo de la cefalosporinasa de Pseudomonas aeruginosa, sugerimos que la cefalosporinasa ampC, así como las cefalosporinasas relacionadas, forman un grupo distinto de beta-lactamasas de serina que tienen un origen evolutivo diferente al de las penicilinasa de serina y, por lo tanto, constituyen una nueva clase de beta-lactamasas.