Determinar la estructura monomolecular de las lectinas, como la concanavalina A (Con A), es crucial para comprender los mecanismos de reconocimiento inmunológico. Sin embargo, la mayoría de los estudios actuales se centran en los efectos celulares de la Con A, dejando una brecha en la comprensión de su estructura proteica individual. Este estudio utiliza microscopía de fuerza atómica (AFM) en modo de contacto para visualizar directamente proteínas individuales de Con A en superficies de mica. Este enfoque supera las limitaciones de estudios previos a nivel celular y proporciona un nuevo método para explorar subestructuras proteicas a nivel de molécula única. También investigamos cómo las concentraciones variables de Ni2+ (5 mM a 50 mM) influyen en la rugosidad de la superficie y la morfología proteica. Los resultados muestran que el aumento de la concentración de Ni2+ conduce a una mayor rugosidad y cambios en la disposición de las proteínas de Con A. A 50 mM de Ni2+, las proteínas de Con A adoptan cuatro orientaciones: en mosaico, pirámide triangular invertida, vertical y pirámide triangular erguida. En contraste, a 5 mM de Ni2+, las proteínas se disponen principalmente en dos orientaciones: en mosaico y vertical. Este trabajo proporciona un método de imagen basado en AFM que permite la visualización de proteínas individuales de Con A, ofreciendo información sobre las interacciones proteína-superficie y sus aplicaciones en ensayos basados en proteínas.
Li et al. (Jue,) estudiaron esta cuestión.