Identificación de un motivo de unión a SUMO que reconoce proteínas modificadas por SUMO

La modificación postraduccional por el homólogo de la ubiquitina, el pequeño modificador similar a la ubiquitina 1 (SUMO-1), se ha establecido como un importante mecanismo regulador. Sin embargo, en la mayoría de los casos no está claro cómo la sumoilación regula varias funciones celulares. La evidencia emergente sugiere que la sumoilación puede desempeñar un papel general en la regulación de interacciones proteína-proteína, como se ha mostrado en la interacción RanBP2/Nup358 y RanGAP1. En este estudio, hemos definido un motivo de secuencia de aminoácidos que se une a SUMO. Este motivo, V/I-X-V/I-V/I, fue identificado mediante la caracterización espectroscópica por RMN de las interacciones entre SUMO-1 y péptidos derivados de proteínas que se sabe que se unen a SUMO o proteínas sumoiladas. Este motivo se une a todos los paralogos de SUMO (SUMO-1-3). Utilizando mutagénesis dirigida por sitio, también mostramos que este motivo de unión a SUMO en RanBP2/Nup358 es responsable de la interacción entre RanBP2/Nup358 y RanGAP1 sumoilado. El motivo de unión a SUMO existe en casi todas las proteínas conocidas que están involucradas en procesos dependientes de SUMO, lo que sugiere su papel general en funciones celulares dependientes de la sumoilación.