Identificación y caracterización de un ligando de 100-kD para CD6 en células epiteliales tímicas humanas.

CD6 es una glicoproteína de 130-kD expresada en la superficie de los timocitos y células T en sangre periférica que está involucrada en la activación de células T mediada por TCR. En el timo, CD6 media interacciones entre timocitos y células epiteliales tímicas (TE). En ensayos de inmunofluorescencia indirecta, una proteína de fusión de inmunoglobulina recombinante CD6 (CD6-Rg) se unió a células TE humanas cultivadas y a fibroblastos tímicos. La unión de CD6-Rg a células TF y TE fue sensible a tripsina, y el 54 +/- 4% de la unión dependía de cationes divalentes. Al examinar un panel ciego de 479 anticuerpos monoclonales (mAbs) del 5to Taller Internacional sobre Antígenos de Diferenciación de Leucocitos Humanos para expresarse en células TE humanas y por la capacidad de bloquear la unión de CD6-Rg a células TE, encontramos un mAb (J4-81) que inhibió significativamente la unión de CD6-Rg a células TE (60 +/- 7% de inhibición). Un segundo mAb para el antígeno de superficie identificado por el mAb J4-81, J3-119, mejoró la unión de CD6-Rg a las células TE en un 48 +/- 5%. Utilizando uniones covalentes y digestión con tripsina, encontramos que mAb J4-81 y CD6-Rg se unieron a la misma glicoproteína de 100-kD (CD6L-100) en la superficie de las células TE. Estos datos demuestran que una glicoproteína de 100-kD en las células TE detectada por mAb J4-81 es un ligando para CD6.