Estructura oligomérica de las proteínas p21 ras según lo determinado por inactivación por radiación.

Utilizando inactivación por radiación, determinamos que las proteínas p21 ras exhiben un tamaño de blanco oligomérico cuando se evalúan tanto estructural como funcionalmente. Tamaños de blanco similares de p21 en células transformadas por ras y en preparaciones purificadas de la proteína sugirieron que su estructura es homo-oligomérica. Los monómeros de p21 fueron destruidos por radiación con el mismo tamaño de blanco que la actividad de unión al GTP, indicando la ocurrencia de una asociación estrecha que permite la transferencia de energía entre los monómeros. La irradiación en presencia de GTP, ditiotreitol o EDTA no cambió el tamaño del blanco. Las formas normales (Gly12) y transformadoras (Lys12) de la proteína exhibieron tamaños de blanco similares. La estructura homo-oligomérica sugiere que las proteínas p21 ras no se ajustan a la estructura de subunidades alfa monoméricas en las proteínas G clásicas (heterotrímeros alfa beta gamma) y establece similitudes con otras proteínas homo-oligoméricas (como CRP de Escherichia coli) que adquieren la conformación activa a través de la reorientación de subunidades tras la unión de nucleótidos.