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Describimos un complejo estable de acetiltransferasa de histonas humano (hMSL) de múltiplas subunidades que contiene homólogos de las proteínas de compensación de dosis de Drosophila MOF, MSL1, MSL2 y MSL3. Este complejo muestra una fuerte especificidad por la lisina 16 de la histona H4 en la cromatina in vitro, y los experimentos de reducción mediada por interferencia de ARN revelan que es responsable de la mayoría de la acetilación de H4 en la lisina 16 en la célula. También encontramos que hMOF es un componente de complejos adicionales, formando asociaciones con el factor de la célula huésped 1 y una proteína distante relacionada con MSL1 (hMSL1v1). Encontramos dos versiones de hMSL3 en el complejo hMSL que difieren por la presencia del cromodominio. Por último, encontramos que la reducción en los niveles de hMSLs y la acetilación de H4 en la lisina 16 están correlacionadas con una reducción en la transcripción de algunos genes y con un arresto del ciclo celular G(2)/M. Esto es de particular interés dada la reciente correlación de la pérdida global de acetilación de la lisina 16 en la histona H4 con la tumorogénesis.
Smith et al. (Fri,) estudiaron esta cuestión.