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La fosforilación de tirosina de proteínas juega un papel crítico en la señalización del receptor de alta afinidad para IgE (Fc epsilon RI). Aquí investigamos la participación de la quinasa de tirosina p72syk en la señalización de Fc epsilon RI en la línea celular de mastocitos de rata RBL-2H3. Se levantaron anticuerpos específicos contra péptidos sintetizados en base a la secuencia de péptidos deducida de un cDNA de syk de rata esencialmente completo. La expresión de p72syk en células RBL-2H3 fue demostrada con estos anticuerpos. La agregación de Fc epsilon RI condujo a la fosforilación de tirosina de p72syk que fue detectada tras 15 s de estimulación, alcanzó un nivel máximo a los 5 min y no fue inducida por la afluencia de calcio ni por la activación de la proteína quinasa C. La asociación de p72syk con la cadena gamma de Fc epsilon RI fosforilada en tirosina fue detectada solo después de la agregación del receptor. Previamente demostramos que la agregación de Fc epsilon RI en mastocitos resulta en la fosforilación de tirosina de una proteína de 72 kDa (pp72) involucrada en la señalización de IgE. La depleción de p72syk de los lisados celulares de RBL-2H3 resultó en solo una ligera disminución en la cantidad de pp72. Estos resultados demuestran que pp72 está compuesto por varias fosfoproteínas e identifican a p72syk como uno de los componentes de pp72. Estos datos, junto con observaciones recientes en células T, indican que la interacción entre las quinasas de tirosina relacionadas con p72syk y las proteínas relacionadas con zeta podría jugar un papel importante en la transducción de señales.
Benhamou et al. (Mon,) estudiaron esta pregunta.
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