La purificación y la estructura en subunidades de la cisteína desulfhidrasa de Salmonella typhimurium

La enzima inducible, cisteína desulfhidrasa, fue purificada de Salmonella typhimurium a un estado de casi homogeneidad. Esta enzima tiene una actividad de triptófano muy baja, carece de actividades de cistationasa y triptófano sintetasa, y parece ser una cisteína desulfhidrasa específica. La enzima nativa purificada tiene un s20,w de 10.4 y un peso molecular de 229,000 según lo determinado por sedimentación en equilibrio. La electroforesis en gel de poliacrilamida en dodecil sulfato de sodio mostró una sola especie de cadena polipeptídica con un peso molecular de 37,000, mientras que el contenido de fosfato de piridoxal se encontró en 1 mol por 37,700 g de proteína. Estos datos, junto con los resultados de análisis de aminoácidos, mapas de péptidos triptósicos y un análisis de aminoácidos en el extremo NH2, indican que la enzima nativa es un hexámero, que contiene 6 moles de fosfato de piridoxal, y compuesta por seis cadenas polipeptídicas idénticas con serinas en el extremo NH2.