Activación del Receptor de Eritropoyetina por un Cambio de Conformación Inducido por Ligando

Se cree que la eritropoyetina y otros receptores de citoquinas se activan a través de la dimerización inducida por hormonas y la autofosforilación de las quinasas JAK asociadas a los dominios intracelulares del receptor. Se utilizó un ensayo de complementación de fragmentos de proteínas in vivo para obtener evidencia de un mecanismo alternativo en el cual los dímeros del receptor de eritropoyetina sin ligando existen en una conformación que previene la activación de JAK2, pero luego sufren un cambio de conformación inducido por ligando que permite la activación de JAK2. Estos resultados son consistentes con la evidencia cristalográfica de configuraciones dímericass distintas para las formas sin ligando y unidas al ligando del receptor de eritropoyetina.