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El gen humano de catepsina G (CG) se expresa únicamente en promielocitos y codifica una proteasa serina neutral que se empaqueta en los gránulos azurofílicos (primarios) de las células mieloides. Para definir los elementos de ADN cis-actuantes responsables del "direccionamiento" específico de promielocitos, inyectamos un transgen de 6 kb que contiene todo el gen humano de CG, incluyendo las secuencias codificantes contenidas en una región de 2.7 kb, aproximadamente 2.5 kb de secuencia flanqueadora 5' y aproximadamente 0.8 kb de secuencia flanqueadora 3'. Siete de siete embriones murinos "transgénicos transitorios" revelaron la expresión de CG humano en los hígados fetales en el día 15 de desarrollo embrionario. Se crearon líneas fundadoras transgénicas estables con el mismo fragmento de 6 kb; cuatro de cinco líneas fundadoras expresaron CG humano en la médula ósea. El nivel de expresión de CG humano fue relativamente bajo por copia de gen en comparación con el gen de CG murino endógeno, y la expresión dependía del sitio de integración; sin embargo, el nivel de expresión genética se correlacionó aproximadamente con el número de copias del gen. El transgen de CG humano y el gen de CG murino endógeno se expresaron coordinadamente en la médula ósea y el bazo. El análisis inmunohistoquímico de la médula ósea transgénica reveló que la proteína de CG humano se expresó exclusivamente en células mieloides. La expresión de la proteína de CG humano fue más alta en los precursores mieloides y disminuyó en las células mieloides maduras. Estos datos sugieren que el gen de CG humano fue adecuadamente dirigido y regulado durante el desarrollo, demostrando que las secuencias de ADN cis-actuantes requeridas para la expresión específica en células mieloides tempranas de CG humano están presentes en este pequeño fragmento genómico.
Grisolano et al. (Mar,) estudiaron esta cuestión.