La fosforilación de la fosfolamban en Ser16 o Thr17 estimuló la tasa de acumulación de Ca2+ en proporción con la estequiometría de la fosforilación.
Otro
La estimulación de la actividad de la bomba de Ca 2+ del retículo sarcoplásmico cardíaco se logra mediante la fosforilación de la proteína oligomérica fosfolamban en Ser16 o Thr17. La movilidad alterada de las formas fosforiladas de la fosfolamban pentamérica se ha utilizado para demostrar que los mecanismos de fosforilación de los dos sitios difieren. La fosforilación de Ser16 por la quinasa de proteínas dependiente de AMP procede a través de un mecanismo aleatorio Li, Wang y Colyer (1990) Bioquímica 29, 4535-4540, mientras que la fosforilación de Thr17 por la quinasa dependiente de calmodulina se demuestra aquí que procede a través de un mecanismo cooperativo. Este mecanismo de reacción cooperativo no se vio afectado por el estado de fosforilación de Ser16. Estos dos mecanismos de fosforilación generan perfiles de fosfoproteínas muy diferentes dependiendo de si el residuo Ser16 o Thr17 está fosforilado. La traducción de estos patrones de fosforilación en la función de la bomba de Ca 2+ fue revisada utilizando un colorante indicador de Ca 2+ fluorimétrico, fluo-3, para medir la captación de Ca2+ por vesículas del retículo sarcoplásmico cardíaco. La tasa de acumulación de Ca2+, que se paralela a la actividad de la bomba de Ca 2+, se estimuló en proporción con la estequiometría de la fosforilación de la fosfolamban, independientemente de si la fosforilación estaba en Ser16 o Thr17.
Jackson et al. (Mié,) informaron sobre otro. La fosforilación de la fosfolamban en Ser16 o Thr17 se evaluó en la tasa de acumulación de Ca2+. La fosforilación de la fosfolamban en Ser16 o Thr17 estimuló la tasa de acumulación de Ca2+ en proporción con la estequiometría de la fosforilación.