La molécula de adhesión endotelial-leucocitaria 1 estimula la actividad adhesiva de la integrina leucocitaria CR3 (CD11b/CD18, Mac-1, alfa m beta 2) en neutrófilos humanos.

Dos clases de moléculas de adhesión tienen roles bien definidos en la unión de leucocitos polimorfonucleares (PMN) no estimulados a células endoteliales tratadas con citoquinas. La molécula de adhesión endotelial-leucocitaria 1 (ELAM-1) en células endoteliales interactúa con residuos de carbohidratos específicos en los PMN, y las integrinas leucocitarias (antígenos CD18) en los PMN interactúan con la molécula de adhesión intracelular 1 y otras estructuras en el endotelio. Aquí mostramos que estas dos clases de moléculas pueden actuar secuencialmente en una "cascada de adhesión". La interacción de los PMN con células endoteliales que presentan ELAM-1 provoca que los PMN expresen una actividad adhesiva mejorada de la integrina CR3 (CD11b/CD18). La expresión de ELAM-1 en el endotelio tratado con citoquinas parece ser tanto necesaria como suficiente para la estimulación de la actividad de CR3, ya que el bloqueo de ELAM-1 con mAbs impide la activación de CR3 por el endotelio tratado con citoquinas, y ELAM-1 recombinante inmovilizado activa CR3. La capacidad de activar CR3 es compartida por quimiotácticos, sugiriendo que ELAM-1 puede servir como un "quimiotáctico anclado". Esta hipótesis se fortalece por la observación de que ELAM-1 recombinante soluble dirige el movimiento de PMN en cámaras de quimiotaxis. Estos resultados sugieren un mecanismo por el cual múltiples moléculas adhesivas pueden funcionar juntas en la diapedesis. ELAM-1 sirve tanto como un adhesivo como un desencadenante que recluta la participación de moléculas de adhesión adicionales. Nuestros resultados también sugieren que los ligandos para las moléculas de adhesión también pueden ser "receptores" capaces de generar señales intracelulares.