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En un intento por identificar cofactores que podrían influir en la actividad transcripcional de los receptores activados por proliferadores de peroxisomas (PPARs), utilizamos un sistema de dos hibridaciones en levadura con Gal4-PPARgamma como cebo para examinar una biblioteca de cDNA de hígado de ratón y hemos identificado el coactivador del receptor esteroide-1 (SRC-1) como un coactivador transcripcional de PPAR. Ahora informamos sobre el aislamiento de un cDNA que codifica una proteína de unión a PPARgamma de 165 kDa, designada PBP, que también actúa como coactivador. PBP también se une a PPARalpha, RARalpha, RXR y TRbeta1, y esta unión se incrementa en presencia de ligandos específicos. La eliminación de los últimos 12 aminoácidos del extremo carboxilo de PPARgamma resulta en la abolición de la interacción entre PBP y PPARgamma. PBP aumentó modestamente la actividad transcripcional de PPARgamma, y una forma truncada de PBP (aminoácidos 487-735) actuó como un represor dominante-negativo, sugiriendo que PBP es un genuino coactivador para PPAR. Además, PBP contiene dos motivos de firma LXXLL considerados necesarios y suficientes para la unión de varios coactivadores a los receptores nucleares. La hibridación in situ y el análisis de Northern mostraron que PBP se expresa en muchos tejidos de ratones adultos, incluyendo el epitelio germinativo del testículo, donde apareció más abundante, y durante la ontogenia, sugiriendo un posible papel para este cofactor en la proliferación y diferenciación celular.
Zhu et al. (Mié,) estudiaron esta cuestión.