Proteínas similares a Sm en Eubacteria: la estructura cristalina de la proteína Hfq de Escherichia coli

La proteína Hfq fue descubierta en Escherichia coli a principios de los años setenta como un factor huésped para la replicación del ARN del fago Qbeta. Durante la última década, se ha demostrado que está involucrada en muchos eventos de procesamiento de ARN y la homología de secuencia remota indicó un vínculo con las proteínas Sm del espliceosoma. Informamos sobre la estructura cristalina de la proteína Hfq de E. coli que muestra que su monómero presenta un pliegue Sm característico y forma un homo-hexámero, de acuerdo con datos bioquímicos anteriores. En general, la estructura del anillo Hfq de E. coli es similar a la recientemente descrita para Staphylococcus aureus. Esto confirma que las bacterias contienen una proteína hexamérica similar a Sm que probablemente sea una forma antigua y menos especializada caracterizada por una especificidad de unión al ARN relajada. Además, identificamos un ortólogo de Hfq en el arqueón Methanococcus jannaschii que carece de un gen clásico Sm/Lsm. Finalmente, una comparación estructural detallada muestra que el pliegue Sm está notablemente bien conservado en bacterias, Arqueas y Eucaria, y representa una unidad de construcción universal y modular para proteínas de unión al ARN oligoméricas.