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Hasta ahora se han clonado doce isoenzimas de fosfolipasa C (PLC), y se dividen en seis clases: beta-, gamma-, delta-, epsilon-, zeta- y eta- según su estructura y mecanismos de activación. Aquí informamos sobre la identificación de un nuevo isoenzima de PLC, PLC(eta)2. PLC(eta)2 está compuesta por dominios conservados que incluyen homología de pleckstrina, manos EF, dominios catalíticos X e Y, y el dominio C2, así como la región C-terminal específica del isoenzima. PLC(eta)2 consta de 1164 aminoácidos con una masa molecular de 125 kDa. La actividad de PLC de PLC(eta)2 fue más sensible a la concentración de calcio que la actividad de PLC del enzima tipo PLCdelta, que se piensa que es el más sensible al calcio. El análisis de inmunofluorescencia mostró que PLC(eta)2 estaba localizada predominantemente en la membrana plasmática en estado de reposo a través del dominio de homología de pleckstrina. Esta observación fue respaldada por análisis de Western blot de fracciones de citosol y membrana. Además, se detectó la expresión de PLC(eta)2 después del nacimiento y mostró una distribución restringida en el cerebro; fue particularmente abundante en el hipocampo, la corteza cerebral y el bulbo olfatorio. El patrón fue similar al del marcador neuronal proteína 2 asociada a microtúbulos según el Western blot. Además, la hibridación in situ mostró señales positivas para PLC(eta)2 en las células piramidales del hipocampo. Finalmente, encontramos que PLC(eta)2 se expresó abundantemente en cultivos primarios que contienen neuronas, pero no en cultivos enriquecidos con astrocitos. Estos resultados indican que PLC(eta)2 es un isoenzima específico de neuronas que puede ser importante para la formación y/o mantenimiento de la red neuronal en el cerebro postnatal.
Nakahara et al. (Wed,) estudiaron esta pregunta.