Estructuras de alta resolución del complejo actomiosina-V en tres estados nucleotídicos que proporcionan información sobre el mecanismo de generación de fuerza

El motor molecular miosina sufre una serie de transiciones estructurales importantes durante su ciclo motor productor de fuerza. El mecanismo subyacente y su acoplamiento a la hidrólisis de ATP y unión a actina se entienden solo parcialmente, en gran parte debido a la escasa información estructural sobre los estados de miosina unida a actina. Aquí, informamos 26 estructuras de cryo-EM de alta resolución del complejo actomiosina-V en los estados de ADP fuerte, rigor y un estado de transición post-rigor previamente no visto que se une al análogo de ATP AppNHp. Las estructuras revelan una alta flexibilidad de la miosina en cada estado y proporcionan información valiosa sobre las transiciones estructurales de la miosina-V tras la liberación de ADP y la unión de AppNHp, así como la interfaz actomiosina. Además, muestran cómo la miosina es capaz de alterar específicamente la estructura de la F-actina.