Los dímeros de GPCR se descomponen

Los receptores acoplados a proteínas G (GPCR), también conocidos como receptores de siete dominios transmembrana (7TMR), transducen diversas señales sensoriales y no sensoriales. Ahora se acepta ampliamente que estos receptores se asocian entre sí como dímeros homoméricos o heteroméricos o como oligómeros de orden superior. Esta realización plantea una serie de preguntas sobre la estructura cuaternaria de los GPCR y la función de los oligómeros de GPCR: ¿Cómo afecta la unión del ligando en un protómero a un protómero asociado? ¿Cuál es la unidad funcional que activa las moléculas de señalización en la vía? ¿Qué partes del receptor forman las interfaces entre los protómeros? ¿Dónde a lo largo de la vía desde la síntesis hasta la degradación se forman los oligómeros? ¿Se disocian alguna vez? Hasta hace poco, esta última pregunta ha recibido poca atención, y los dímeros y oligómeros de GPCR generalmente se han considerado estructuras estables. Sin embargo, los estudios biofísicos ahora han comenzado a abordar esta cuestión, y la respuesta que está surgiendo requerirá una reevaluación del modelo de dímero estable.