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Los análisis de aminoácidos de la tropomiosina han mostrado previamente cuatro residuos de histidina y 13–14 residuos de metionina por mol (70,000 daltones) de tropomiosina. Se describe la aislamiento de dos secuencias únicas de histidilo y cinco secuencias únicas de metionilo. El número de péptidos únicos de metionilo sin duda aumentará cuando se disponga de información de secuencia más extensa, aunque el valor de 2 para las secuencias únicas de histidina se considera un máximo. Estos datos respaldan la conclusión de que las dos subunidades de la tropomiosina son similares en secuencia de aminoácidos. Tanto las secuencias acetiladas del extremo NH2 como las del extremo COOH de la proteína han sido determinadas en este estudio. El aislamiento y análisis de secuencia de dos variedades de péptidos provenientes del extremo COOH de la proteína indica ya sea un grado de proteólisis durante su aislamiento o una diferencia en las cadenas polipeptídicas constituyentes de la tropomiosina en esta región de sus estructuras. Las secuencias limitadas reportadas indican una repetición de residuos hidrofóbicos como es requerido por el empaquetamiento entre cadenas de una estructura en hélice.
Hodges et al. (Wed,) estudiaron esta cuestión.