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Debido a la importancia de la fosforilación de proteínas en el control celular, se llevan a cabo muchas investigaciones para predecir los sitios de fosforilación específicos de quinasas. En relación con nuestro trabajo previo, KinasePhos 1.0, incorporó un modelo oculto de Markov (HMM) con residuos flanqueantes de los sitios de fosforilación específicos de quinasas. En este contexto, un nuevo servidor web, KinasePhos 2.0, incorpora máquinas de vectores de soporte (SVM) con el perfil de secuencia de proteínas y el patrón de acoplamiento de proteínas, que es una característica novedosa utilizada para identificar sitios de fosforilación. El patrón de acoplamiento XdZ denota el patrón de acoplamiento de aminoácidos de los tipos de aminoácidos X y Z que están separados por d aminoácidos. Se computan las diferencias o cocientes de la fuerza de acoplamiento C(XdZ) entre el conjunto positivo de sitios de fosforilación y el conjunto de fondo de toda la secuencia de proteínas de Swiss-Prot para determinar el número de patrones de acoplamiento para el entrenamiento de modelos SVM. Después de la evaluación basada en validación cruzada k-fold y validación cruzada Jackknife, la precisión predictiva promedio de la serina, treonina, tirosina e histidina fosforiladas es del 90, 93, 88 y 93%, respectivamente. KinasePhos 2.0 tiene un mejor rendimiento que otras herramientas desarrolladas anteriormente. El servidor web propuesto está disponible gratuitamente en http://KinasePhos2.mbc.nctu.edu.tw/.
Wong et al. (Mar,) estudiaron esta cuestión.