Propiedades de la glicoproteína del virus Maedi-Visna de tipo salvaje, truncada en el C-terminal y quimérica, y la posible pseudotipificación de partículas de vectores retrovirales

Hemos caracterizado las propiedades de la glicoproteína del virus maedi-visna (MVV), que tiene un largo dominio C-terminal citoplasmático, y de un panel de construcciones MVV-Env truncadas y quiméricas en el C-terminal. Las células que expresan la glicoproteína MVV de tipo salvaje forman sincitios con células diana de muchas especies y tejidos diferentes, demostrando que el receptor celular de MVV-Env está ampliamente distribuido. Similar a la situación con otras glicoproteínas lentivirales, la truncación del dominio C-terminal de MVV-Env aumenta significativamente su capacidad de fusión de membrana. Sin embargo, a pesar de su presencia en una forma fusogénica en la superficie celular, ni la construcción de tipo salvaje ni ninguna de las construcciones MVV-Env modificadas en el C-terminal, estas últimas careciendo de C terminales inhibitorios estéricamente, pudieron pseudotipar con éxito partículas de vectores derivadas del virus de leucemia murina o del virus de inmunodeficiencia humana.