Un factor de transcripción de ARN polimerasa II tiene una actividad de ATPasa dependiente de ADN (dATPasa) asociada que es fuertemente estimulada por la región TATA de los promotores.

Se ha purificado un factor de transcripción requerido para la síntesis de transcritos de finalización iniciados con precisión por la ARN polimerasa II y se ha demostrado que tiene una actividad de ATPasa dependiente de ADN (dATPasa) asociada que es fuertemente estimulada por la región TATA de los promotores. Este factor de transcripción, designado como delta, fue purificado más de 3000 veces a partir de extractos de núcleos de hígado de rata cruda y tiene una masa molecular nativa de aproximadamente 230 kDa. Las actividades de ATPasa (dATPasa) y de transcripción copurifican cuando se analiza delta mediante interacción hidrofóbica y HPLC de intercambio iónico, lo que sugiere que el factor de transcripción delta posee una actividad de ATPasa (dATPasa). La ATPasa (dATPasa) es específica para nucleótidos de adenina; se hidrolizan ATP y dATP, pero no CTP, UTP o GTP. La ATPasa (dATPasa) es estimulada tanto por ADN de cadena doble como de cadena sencilla, incluyendo pUC18, ssM13 y poli(dT); sin embargo, los fragmentos de ADN que contienen la región TATA de los promotores tardíos mayores del adenovirus 2 o de la interleucina 3 de ratón estimulan la ATPasa hasta 10 veces más eficazmente que los fragmentos de ADN que contienen secuencias no promotoras. Estos datos sugieren la intrigante posibilidad de que delta juegue un papel crítico en la activación dependiente de ATP (dATP) de la transcripción de finalización a través de una interacción directa con la región TATA de los promotores.