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La respuesta inmune al VIH-1 en pacientes que portan el antígena leucocitario humano de histocompatibilidad (HLA)-B27 se caracteriza por una respuesta inmunodominante a un epítopo en p24 gag (aminoácidos 263-272, KRWIILGLNK). La sustitución de lisina (K) o glicina (G) por arginina (R) en el residuo 264 de gag de VIH-1 (R264K y R264G) resulta en epítopos que se unen de manera deficiente a HLA-B27. Hemos detectado una mutación R264K en cuatro pacientes que portan HLA-B27. En tres de estos pacientes, la mutación ocurrió tarde, coincidiendo con la progresión de la enfermedad. En otro, ocurrió dentro de 1 año de infección y se asoció con un virus de fenotipo que induce sincitios. En cada caso, R264K estuvo estrechamente asociado con un cambio de leucina a metionina en el residuo 268. Después de la pérdida de la respuesta de linfocitos T citotóxicos (CTL) a este epítopo y en presencia de alta carga viral, se observó una reversión a la secuencia silvestre. En un quinto paciente, se detectó una mutación R264G cuando la enfermedad de VIH-1 progresó. Su ocurrencia se asoció con una mutación de ácido glutámico a ácido aspártico en el residuo 260. Los análisis filogenéticos indicaron que estas sustituciones emergieron bajo selección natural en lugar de por deriva genética o vinculación. El crecimiento de virus de escape de CTL requirió altas cargas virales y mutaciones adicionales, posiblemente compensatorias, en la proteína gag.
Kelleher et al. (Mon,) estudiaron esta cuestión.