Heterogeneidad Estructural y Dominios Funcionales de los Receptores Fc de Inmunoglobulina G Murina

La unión de anticuerpos a células efectoras a través de receptores a sus regiones constantes (receptores Fc) es central en la vía que conduce a la eliminación de antígenos por el sistema inmunológico. La estructura y función de esta importante clase de receptores en células inmunitarias se aborda mediante la caracterización molecular de los receptores Fc (FcR) específicos para el isotipo de inmunoglobulina G murina. La diversidad estructural está codificada por dos genes que, mediante un empalme alternativo, dan como resultado la expresión de moléculas con dominios extracelulares altamente conservados y diferentes dominios transmembrana e intracelulares. Las proteínas codificadas por estos genes son miembros de la superfamilia de inmunoglobulinas, la cual es más homóloga a la molécula E beta del complejo mayor de histocompatibilidad. La reconstitución funcional de la unión de ligandos mediante la transfección de genes individuales de FcR demuestra que los requerimientos para la unión de ligandos están codificados en un solo gen. Estos estudios demuestran la base molecular para la heterogeneidad funcional de los FcR, lo que explica la posible transducción de diferentes señales en respuesta a un solo ligando.