La Hidrolasa de Ácido Biliar Conjugado Es una Hidrolasa Tetramérica de Tiol N-Terminal con Reconocimiento Específico de Su Producto Colato, Pero No de Su Producto Taurato,

Las hidrolasas bacterianas de sales biliares catalizan la degradación de ácidos biliares conjugados en el intestino de mamíferos. Se describen aquí las estructuras cristalinas de la hidrolasa de ácido biliar conjugado (CBAH) de Clostridium perfringens como apoenzima y en complejo con taurodeoxicólico, que fue hidrolizado a los productos de reacción taurina y deoxicólico, a 2.1 y 1.7 Å de resolución, respectivamente. Las estructuras cristalinas revelan una relación estrecha entre CBAH y la acilasa de penicilina V de Bacillus sphaericus. Esta similitud, junto con la cisteína N-terminal, clasifica a CBAH como un miembro de la superfamilia de hidrolasas nucleofílicas N-terminales (Ntn). Ambas estructuras cristalinas muestran una organización homotetramérica idéntica con simetría de grupo puntual diédrico (D(2) o 222). El análisis de la estructura de C. perfringens CBAH identifica residuos críticos en la catálisis, el reconocimiento del sustrato y la formación del tetrámero, que pueden servir para una futura caracterización bioquímica de las hidrolasas de ácidos biliares.